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Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Vers des modèles génériques d’hémoprotéines : cas de cytochrome c oxydase

LO, Mamadou (2009) Vers des modèles génériques d’hémoprotéines : cas de cytochrome c oxydase. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

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Résumé

Le travail décrit dans ce manuscrit est consacré à la synthèse de modèles génériques d’hémoprotéines multifonctionnels obtenus à partir d'une porphyrine à anse phénanthroline. Deux nouveaux modèles de cytochrome c oxydase résultant des ces modèles génériques ont été préparés par introduction de deux bras pyridiniques en positions distale et proximale. L’étude à l’état solide d’un des complexes de zinc a révélé un environnement pentacoordiné proximal autour de l’atome de zinc. Cette géométrie pentacoordinée a également été observée, à l’aide de la RPE, avec les complexes correspondants de fer(III). Des études parallèles en UV-visible et RMN du proton ont permis de montrer que les complexes de fer(II), obtenus par réduction chimique, présentent une géométrie hexacoordinée autour de l’ion ferreux. Il a pu être montré que la fixation d'oxygène moléculaire nécessite une occupation préalable du bras pyridine en position distale. L’étude de la fixation de l’oxygène sur nos édifices a été effectuée en réduisant soit le complexe de fer(III) hexacoordiné avec le N-méthylimidazole soit le complexe binucléaire [fer(III) pentacoordiné - cuivre(I)]. Finalement, il a été démontré que les performances électrocatalytiques en réduction à 4 électrons de l'oxygène moléculaire augmente avec l'affinité des complexes ferreux pour l'oxygène gazeux.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Mots-clés libres:modèles de cytochrome c oxydase ; porphyrine à anse phénanthroline ; fixation d’oxygène ; électrochimie
Sujets:CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 540 Chimie, minéralogie, cristallographie > 541 Chimie physique et théorique > 541.3 Chimie physique
Classification Thèses Unistra > Sciences, technologies > Sciences de la nature et mathématiques > 540 Chimie, minéralogie, cristallographie > 541 Chimie physique et théorique > 541.3 Chimie physique

UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-5 Santé, industrie du médicament, cosmétique
CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines

CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.7 Enzymes
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.7 Enzymes

UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-20 Physique, chimie, matériaux
Code ID:1631
Déposé le :08 Juillet 2009

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