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Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Rôle des protéines LIM d'Arabidopsis dans la régulation de l'organisation et de la dynamique du cytosquelette d'actine

PAPUGA, Jessica (2011) Rôle des protéines LIM d'Arabidopsis dans la régulation de l'organisation et de la dynamique du cytosquelette d'actine. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

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Résumé

L’organisation et la dynamique du cytosquelette d’actine sont régulées par de nombreuses protéines de fixation à l’actine (« actin-binding proteins »). Récemment, les protéines à deux domaines LIM (LIMs) ont été caractérisées comme de nouvelles protéines impliquées dans le pontage (« crosslinking ») des filaments d’actine chez les animaux et les végétaux. Chez ces derniers, les protéines LIMs peuvent être classées en deux sous-familles dont les profils d’expression diffèrent. Les membres de la sous-famille WLIM sont largement exprimés dans les tissus végétatifs alors que les membres de la sous-famille PLIM sont abondamment et quasi exclusivement exprimés dans le pollen. Une question centrale était de savoir pourquoi les plantes possèdent plusieurs protéines LIMs et si les différents membres d’une même famille possèdent ou non les mêmes fonctions. Afin d’aborder cette question, nous avons caractérisé et comparé les activités régulatrices du cytosquelette d’actine des six membres de la famille des protéines LIMs d’Arabidopsis. L’analyse par microscopie confocale de plantes d’Arabidopsis exprimant chacune des protéines LIMs fusionnée à la « Green Fluorescent Protein » (GFP-LIM) ainsi que des analyses biochimiques in vitro démontrent que les protéines LIMs d’Arabidopsis sont toutes de véritables « actin-binding proteins » capables d’interagir directement avec le cytosquelette d’actine. De plus, les six protéines LIMs d’Arabidopsis stabilisent les filaments d’actine et induisent la formation d’épais câbles d’actine in vitro ainsi que dans les plantes exprimant les GFP-LIMs. Par ailleurs, des investigations in vitro ont suggéré que les membres des sous-familles WLIM et PLIM sont régulés de façon différente. Ainsi, seules les protéines PLIMs sont inactivées pas des valeurs de pH et/ou de [Ca2+] élevées. Ces résultats ont pu être confirmés par des expériences dans des cellules d’Arabidopsis dont le pH et la [Ca2+] cytoplasmiques ont été artificiellement modifiés. Enfin, le domaine C-terminal a été identifié comme le domaine régulateur conférant aux protéines PLIMs une sensibilité au pH et au Ca2+.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Discipline de la thèse / mémoire / rapport :Sciences du Vivant. Biologie cellulaire et moléculaire végétales
Mots-clés libres:actine ; Arabidopsis ; activités régulatrices du cytosquelette d’actine ; câbles d’actine ; calcium ; cytosquelette ; domaine LIM ; pH ; plantes ; protéines riches en cystéines
Sujets:CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 571 Physiologie et sujets voisins > 571.6 Biologie cellulaire
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 571 Physiologie et sujets voisins > 571.6 Biologie cellulaire

UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-5 Santé, industrie du médicament, cosmétique
CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines

UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-16 Sciences de la vie et de la santé, psychologie
Code ID:2132
Déposé le :03 Juin 2011

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