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Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Evolution des réseaux d’interaction des domaines protéiques SH3 dans la levure; fonctions et interactions d’une famille de protéines composée de Lsb1 et Lsb2.

SPIESS, Matthias (2010) Evolution des réseaux d’interaction des domaines protéiques SH3 dans la levure; fonctions et interactions d’une famille de protéines composée de Lsb1 et Lsb2. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

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Résumé

Chez S. cerevisiae, les nutriments, les lipides et les protéines membranaires sont internalisés par endocytose. Ce processus requiert des filaments d’actine dynamiques. Un facteur clé pour la polymérisation de l’actine est le nucléateur Arp2/3, activé par des facteurs de promotion de la nucléation (NPF). Pendant l’endocytose, la polymérisation de l’actine est initiée, entre autre, par les NPFs Las17 et les myosines de type I. Nous avons caractérisé deux protéines, Lsb1 et Lsb2 qui lient Las17 par leurs domaines SH3 et qui inhibent in vitro la polymérisation de l’actine dépendante du complexe Arp2/3. Lsb1 et Lsb2 colocalisent avec des protéines du cytosquelette, Las17, Abp1 et Sla1 et influencent la stabilité de Las17 in vivo. Nous avons ainsi identifié deux nouveaux régulateurs négatifs de l’activité NPF de Las17 ce qui permet de mieux comprendre son rôle dans la polymérisation de l’actine et l’endocytose. Nous avons également caractérisé chez des levures S. cerevisiae, A. gossypii, C. albicans et S. pombe des réseaux d’interactions protéine-protéine à travers des spécificités de liaison des domaines SH3 par la technique SPOT. Une conservation de la spécificité des myosines de type I, connu par ailleurs, a été montrée par analyse bioinformatique et valide notre méthode. De plus, nous montrons que la fonction de la myosine I de recruter la machinerie de polymérisation dans un extrait de S. cerevisiae est conservée de S. cerevisiae à A. gossypii. Nous faisons des analyses similaires pour de nombreuses autres protéines à domaine SH3 ce qui nous permettra de prédire des interactions protéines-protéines ainsi de mieux comprendre l’évolution des réseaux d’interaction protéique.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Discipline de la thèse / mémoire / rapport :Sciences du vivant. Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Mots-clés libres:endocytose ; polymérisation de l'actine ; Las17 ; domaine SH3
Sujets:UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-5 Santé, industrie du médicament, cosmétique
CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines

CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.4 Métabolisme
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.4 Métabolisme

UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-16 Sciences de la vie et de la santé, psychologie
Code ID:2281
Déposé le :24 Novembre 2011

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