Logo de l'E.N.T. Alsace
Thèses électroniques Service Commun de la documentation
Logo de l'Université de Strasbourg
Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Développement de nouveaux outils et approches pour l’étude des protéines intrinsèquement désordonnées.

TANTY, Matthieu (2011) Développement de nouveaux outils et approches pour l’étude des protéines intrinsèquement désordonnées. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

Plein texte disponible en tant que :

PDF - Un observateur de PDF est nécessaire, comme par exemple GSview, Xpdf or Adobe Acrobat Reader
18990 Kb

Résumé

Les protéines intrinsèquement désordonnées (IDP), pendant longtemps ignorées, s’avèrent d’un grand intérêt biologique. En effet, malgré leur manque de structure secondaire, ces protéines ont une activité et sont impliquées dans de nombreuses interactions protéine-protéine ou protéine-ligand, notamment en ce qui concerne les maladies neurodégénératives. L'étude des IDP devient un enjeu majeur afin de comprendre cette partie de la biologie, méconnue jusqu'à il y a peu. Malheureusement, une grande majorité des outils développés en biologie pour les protéines repliées ne sont pas applicables aux IDP puisqu'elles supposent la présence d'une structure tertiaire. Bien que de plus en plus de groupes de recherches s'intéressent à ces protéines et aux façons de les étudier, il est nécessaire de créer ou de découvrir de nouveaux moyens d'analyser les IDP. Trois grandes méthodes d'analyse des IDP ont été développées durant cette thèse. Dans un premier temps, nous parlerons de la détermination de la dimension fractale des protéines afin de connaître leur comportement hydrodynamique. Nous avons pour cela utilisé une méthode propre à la chimie des polymères que nous avons appliqué à des peptides polyproline ainsi qu'à une IDP salivaire riche en proline. Dans un deuxième temps, nous décrirons comment prédire ces conformations à partir des déplacements chimiques. Cette réflexion a menée à l’écriture de deux logiciels gratuits RamaDA/RamaDP. Enfin, le dernier point donnera un aperçu de l'étude complète de l’interaction entre une protéine structurée et son partenaire désordonné à partir de multiples données expérimentales, des outils précédents et d'un générateur aléatoire de conformations.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Discipline de la thèse / mémoire / rapport :Sciences de la vie et de la santé
Mots-clés libres:protéines intrinsèquement désordonées ; espace conformationnel ; diagramme de Ramachandran ; résonance magnétique nucléaire
Sujets:UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-4 Instrumentation, imagerie, analyse, contrôle
CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 530 Physique > 535 Lumière visible (optique) et phénomènes de l'infrarouge et de l'ultraviolet > 535.8 Applications. Spectroscopie. Phénomènes de l'infrarouge et de l'ultraviolet
Classification Thèses Unistra > Sciences, technologies > Sciences de la nature et mathématiques > 530 Physique > 535 Lumière visible (optique) et phénomènes de l'infrarouge et de l'ultraviolet > 535.8 Applications. Spectroscopie. Phénomènes de l'infrarouge et de l'ultraviolet

CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines

UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-16 Sciences de la vie et de la santé, psychologie
Code ID:2282
Déposé le :24 Novembre 2011

Administrateurs de l'archive uniquement : éditer cet enregistrement