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Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Caractérisation de surfaces biofonctionnalisées pour l’étude de protéines de la chaîne respiratoire par spectroscopie infrarouge couplée à l’électrochimie

GROSS, Julien (2011) Caractérisation de surfaces biofonctionnalisées pour l’étude de protéines de la chaîne respiratoire par spectroscopie infrarouge couplée à l’électrochimie. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

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Résumé

Ce travail de thèse s’articule autour de la fonctionnalisation de surfaces pour l’étude de protéines membranaires issues de la chaîne respiratoire en utilisant la spectroscopie différentielle. Dans un premier temps, l’étude de la cytochrome c oxydase de type ba3 de l’organisme Thermus thermophilus a été faite. Il a été décrit que lors le pH augmente, des interactions électrostatiques homotropes perturbent les potentiels de demi-vague de la protéine. Cette étude a mis en évidence le rôle crucial des propionates des hèmes dans le mécanisme de la protéine. Ensuite, l’interaction protéine-protéine entre deux hémoprotéines solubles de la chaine respiratoire du même organisme a été étudiée. Une caractérisation complète des deux protéines isolées est effectuée puis le complexe formé est analysé. Cette étude nous montre l’importance des propionates des hèmes, qui jouent un rôle crucial dans cette interaction, et nous a permis de caractériser l’interaction au niveau moléculaire. Enfin, une application plus concrète de la fonctionnalisation de surface avec l’étude de la partie cathodique d’une biopile à biocatalyseurs optimisés a été réalisée. Ce projet nous a permis de mettre en place une nouvelle technique d’immobilisation de protéines, utilisant un réseau de nanoparticules d’or fonctionnalisées. Elle nous donne accès, grâce à la voltampérométrie cyclique, au potentiel de demi-vague de la protéine étudiée et à la cinétique du transfert électronique. Cette méthode est d’abord mise au point sur la laccase de Bacillus subtilis, puis appliquée aux protéines déjà étudiées. Les potentiels de demi-vague obtenus pour le système immobilisé et ceux obtenus en solution sont comparés.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Discipline de la thèse / mémoire / rapport :Chimie
Mots-clés libres:protéine ; spectroscopie infrarouge ; électrochimie ; nanoparticules ; interaction protéine-protéine
Sujets:CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 600 Technologie (sciences appliquées) > 660 Génie chimique, technologies alimentaires > 660.2 Génie chimique > 660.29 Chimie physique appliquée
Classification Thèses Unistra > Sciences, technologies > Sciences appliquées > 660 Génie chimique, technologies alimentaires > 660.2 Génie chimique > 660.29 Chimie physique appliquée

UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-5 Santé, industrie du médicament, cosmétique
CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.6 Protéines

UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-20 Physique, chimie, matériaux
Code ID:2350
Déposé le :23 Février 2012

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