Logo de l'E.N.T. Alsace
Thèses électroniques Service Commun de la documentation
Logo de l'Université de Strasbourg
Thèses et Mémoire de l'Université de Strasbourg

Biosynthèse des sélénoprotéines. Interactions ARN messager-protéins-ribosome

KOSSINOVA, Olga (2011) Biosynthèse des sélénoprotéines. Interactions ARN messager-protéins-ribosome. Thèses de doctorat, Université de Strasbourg.

Plein texte disponible en tant que :

PDF - Un observateur de PDF est nécessaire, comme par exemple GSview, Xpdf or Adobe Acrobat Reader
4656 Kb

Résumé

L'acide aminé sélénocystéine est codé par UGA qui agit généralement comme un codon stop. Une machinerie spécialisée est utilisée pour incorporer cet acide aminé dans les sélénoprotéines qui implique une structure en tige-boucle, appelée SECIS, et des protéines. L'une d’elles est SBP2, SECIS Binding Protein 2. Pour mieux comprendre ce mécanisme et identifier de nouveaux partenaires de l'élément SECIS, deux stratégies ont été développées. 1/ identification des contacts de l’élément SECIS avec le ribosome par des pontages covalents. Dans ce but, j’ai construit des ARN messagers modèles, l’élément SECIS contenant des agents pontants. Après action des UV, il s’avère que SBP2 est liée au SECIS dans les complexes 48S et 80S de pré-translocation. Lorsque la formation de la liaison peptidique est bloquée par l’anisomycine, l’élément SECIS n’est plus lié à SBP2 mais à des protéines ribosomiques, SBP2 étant présente dans le complexe. L'interprétation est la suivante. Pendant la transpeptidation, SBP2 est associée au ribosome mais ensuite SBP2 le quitte et se lie au SECIS à l'étape de pré-translocation. 2/ Le site de liaison de SBP2 sur la sous-unité 60S n’avait pas encore été localisé. Les complexes SBP2-40S, 60S-SBP2 et 80S-SBP2 ont été soumis aux diépoxybutane ou 2-iminothiolane. Nous avons montré que SBP2 se lie à la sous-unité 60S uniquement et que l'ARNr 28S contribue davantage au site de liaison que les protéines ribosomiques. Pour identifier cette région de l’ARNr 28S, les radicaux hydroxyles ont été employés et nous avons montré que SBP2 réside sur le côté solvant de la sous-unité 60S, à proximité du site A.

Type d'EPrint:Thèse de doctorat
Discipline de la thèse / mémoire / rapport :Science de la vie et de la santé. Aspects moléculaire et cellulaire de la biologie
Mots-clés libres:selenocysteine ; SBP2 ; SBP2-ribosome interactions ; SECIS
Sujets:CL Classification > DDC Dewey Decimal Classification > 500 Sciences de la nature et mathématiques > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.8 Génétique biochimique
Classification Thèses Unistra > Santé > Sciences de la vie, biologie, biochimie > 570 Sciences de la vie. Biologie. Biochimie > 572 Biochimie > 572.8 Génétique biochimique

UNERA Classification UNERA > ACT Domaine d'activité UNERA > ACT-5 Santé, industrie du médicament, cosmétique
UNERA Classification UNERA > DISC Discipline UNERA > DISC-16 Sciences de la vie et de la santé, psychologie
Code ID:2467
Déposé le :02 Octobre 2012

Administrateurs de l'archive uniquement : éditer cet enregistrement